Шановні колеги! Науковий семінар Інституту біохімії ім. О.В.Палладіна НАН України «Актуальні проблеми сучасної біохімії» продовжує свою роботу. На черговому засіданні семінару, яке відбудеться 20-го березня 2012 р. (вівторок) о 10-30 в Актовій залі Інституту, планується заслухати доповідь завідувача кафедри якості, стандартизації та органічної хімії Черкаського національного університету ім. Богдана Хмельницького професора Мінаєва Бориса Пилиповича на тему «Магнітні і спінові ефекти при активації кисню оксидазами та цитохромом Р450». Традиційно до цього листа додається файл із тезами доповіді (в авторському виконанні). Запрошую до участі у роботі нашого семінару. З повагою – С.О.Костерін.
Професор Мінаєв Борис Пилипович
(завідувач кафедри якості, стандартизації та органічної хімії Черкаського національного університету ім. Богдана Хмельницького)
«МАГНІТНІ І СПІНОВІ ЕФЕКТИ ПРИ АКТИВАЦІЇ КИСНЮ ОКСИДАЗАМИ ТА ЦИТОХРОМОМ Р450».
Основну увагу доповіді приділено внутрішнім магнітним полям, обумовленим так званою спін-орбітальною взаємодією, яка добре відома в атомах, але її роль в молекулах і активних центрах ферментів була мало зрозуміла до робіт Мінаєва. Дослідження фізико-хімічних механізмів дії спін-орбітальної взаємодії в кисні і природи його атмосферних смуг поглинання світла дозволило Мінаєву Б. П. пояснити природу світіння синглетного кисню О2 (а1?g) в біологічних розчинах, а також механізми його тушіння і сенсибілізації, важливі для фотодинамічної терапії раку. Для біофізичної хімії важливе значення мають дослідження з вивчення механізмів спін-орбітальної взаємодії при активації О2 в ферментативних реакціях. Активація кисню оксидазами (при відсутності виходу радикалів з активного центру ферменту) супроводжується зміною спіну на стадії утворення супероксид іону (О2-), різким посиленням спін-орбітальної взаємодії та прискоренням триплет-синглетних переходів. Мінаєв Б. П. поянив це на основі фізично зрозумілого механізму обертання ?g-орбіталі кисню навколо О–О осі при Т–S переході. Даний механізм спін-орбітальної взаємодії є універсальним і може бути застосований для пояснення багатьох процесів біо-окиснення триплетним киснем. Це відкриття має важливе значення для біохіміків, фармакологів, фахівців з квантової хімії.
Важливе значення для біохімії мають дослідження Мінаєва Б. П. про роль спінових ефектів у реакції окиснення оксидів Нітрогену, озонолізі, ферментативних реакцій цитохромів, пероксидаз, гемового і негемового заліза. Приведені розрахунки на рівні теорії функціоналу густини (ТФГ) глюкозооксидози, купрум-амінооксидази, цитохрому Р450, пероксидази з коренем хрону.
Зв’язування молекулярного кисню Fe(II) порфірином (модель гему) досліджене на рівні ТФГ з урахуванням спін-орбітальної взаємодії (СОВ). Криві потенціальної енергії різної кратності (синглет, триплет і квінтет) для ряду станів різної симетрії по відношенню до Fe-OO площини розраховані за необмеженим за спіном методом ТФГ. Дві молекули з відкритою оболонкою основного стану (триплет O2 і квінтет Fe(II) порфірину) рекомбінують з утворенням синглетної відкритої оболонки основного стану оксигему. Процеси спін-заборонених переходів є головною рушійною силою зв’язування з молекулярного кисню гемом за допомогою СОВ-індукованого перенесення електронів від Fe2+ до O2. Параметри СОВ розраховуються за спін-обмеженим методом Хартрі-Фока з урахуванням конфігураційної взаємодії (КВ). Великий вклад у величину матричного елементу СОВ між синглетними і триплетними станами з переносом заряду на заключній стадії реакції рекомбінації дає спін-орбітальна взаємодія між двома квазівиродженими ?g молекулярними орбіталями в супероксид-аніоні. Внесок СОВ від 3d-орбіталей атомів заліза складається з внеском СОВ від кисеню. Вісь OO не збігається з віссю Fe-O, що і є основним фактором, що визначає значну величину спін-орбітальної взаємодії при зв’язуванні кисню гемом.
Мінаєв Б. П. вніс істотний внесок у розвиток такої галузі біофізичної хімії як вплив внутрішніх магнітних полів на спектри молекул і на кінетику хімічних (головним чином – ензиматичних) реакцій та роль спінових ефектів у ферментативному каталізі.